蛋白質中電荷轉移相關問題的理論研究.pdf

1、電荷轉移（包括電子轉移和空穴轉移）廣泛存在于各種生命活動中，如呼吸作用、光合作用、新陳代謝、生物固氮、細胞信號傳導等。由于過剩電子在體相液態(tài)介質中的動力學行為涉及到大氣化學、生物化學、物理和醫(yī)學等領域的一些基本現(xiàn)象，受到人們的廣泛關注。研究表明，生命體系中存在著大量的蛋白質，其中包含的蛋白質骨架和二級結構在過剩電子轉移過程中發(fā)揮著重要的作用。我們課題組之前的研究表明，一些常見的蛋白質二級結構如α-螺旋，310-螺旋，環(huán)狀結構等均可以作為

2、蛋白質長程電荷轉移的中繼站來調節(jié)電子轉移和空穴轉移。相關的從頭算分子動力學研究進一步證明了過剩電子對于氨基酸分子的損傷作用。在本工作中，為了進一步探討蛋白質骨架在電荷轉移過程中發(fā)揮的作用，我們選取了β-轉角和乙酰胺分子作為蛋白質二級結構和簡單蛋白質骨架的典型代表。分別通過Gaussian計算和從頭算分子動力學研究在氣相環(huán)境和水溶液環(huán)境中的電荷轉移過程。主要成果如下:
　　1.β-轉角作為蛋白質長程電荷轉移的新型中繼站密度泛函理論計

3、算表明蛋白質中的β-轉角片段能夠作為一種新型的二元中繼站來調節(jié)生物體中的長程電荷轉移，其中，N端能夠調節(jié)電子跳躍轉移，C端能夠調節(jié)空穴跳躍轉移。β-轉角的電荷結合能力的強弱取決于它所連接的肽鏈的構型和鏈長的長短。一方面，β-轉角C端鏈長的延長能夠極大地促進轉角結構的電子結合能力，但是對空穴的結合能力卻沒有產(chǎn)生比較明顯的影響。這主要是因為此時鏈長的伸長增強了N端的電正性，提高了其自身對電子的吸引力。同時，這種構型上的改變卻沒有明顯增強C端

4、的電負性，因為鏈長伸長產(chǎn)生新的負電中心和原來的負電中心C端形成了競爭作用。相反，N端鏈長的伸長卻是極大地促進轉角結構的空穴結合能力，但是對電子的結合能力卻是沒有產(chǎn)生比較大的影響。這是因為這種構型上的改變明顯增強了C端的電負性，使得空穴吸引能力增強。轉角結構其中一端鏈長的伸長形成了彎鉤狀的結構，兩端鏈長的同時伸長構成了最典型最常見的β-發(fā)卡結構。和彎鉤狀的結構比起來，兩端鏈長的同時伸長削弱了大偶極子的極性，這導致了β-轉角在發(fā)卡結構中作為

5、中繼站的能力有所減弱?？傊?，大偶極子的極性在決定電荷轉移中繼站的特性方面起著主導作用，它影響最高占據(jù)軌道(HOMO)和最低未占據(jù)軌道(LUMO)的構成和能級，進而影響電荷結合位點以及結合能力強弱。同時，一些離散的局部偶極子也發(fā)揮了輔助的作用來調節(jié)電荷轉移。
　　2.液態(tài)乙酰胺-鈣離子的水溶液體系中的過剩電子動力學
　　該體系采用了從頭算分子動力學模擬的方法，選取了乙酰胺和鈣離子在水溶液環(huán)境中作用的三種模式，最穩(wěn)定的結合態(tài)，溶

6、劑共享態(tài)，零相互作用的孤立態(tài)。其中，過剩電子在不同的構型中展示了不同的動力學特征。當乙酰胺和鈣離子的相互作用處于最穩(wěn)態(tài)和溶劑共享態(tài)的時候，垂直打入的過剩電子在其中出現(xiàn)了兩種不同的定域方式，分別是定域在3～4個水分子構成的空腔籠內形成溶劑化電子，或定域在乙酰胺分子上形成一個乙酰胺陰離子態(tài)。在加入過剩電子之前，LUMO離散地分布在水中的導帶上，加入過剩電子之后，LUMO開始向水中的空腔籠或者乙酰胺分子上聚集，最終聚集的LUMO為電子定域提供

7、定位點。盡管乙酰胺上LUMO的能級比水中空腔內的LUMO能級略低，乙酰胺分子作為一個弱的小偶極子，它的結合電子能力仍然很弱導致其沒有絕對的優(yōu)勢成為唯一的電子定域中心。同時，弱氧化性鈣離子的存在也進一步削弱了乙酰胺對過剩電子的吸引力。因此，水溶液能夠形成籠狀空腔結構來容納過剩電子，從而和乙酰胺分子形成競爭作用。當乙酰胺和鈣離子處于遠距離的孤立態(tài)的時候，過剩電子定域在了乙酰胺上形成乙酰胺陰離子態(tài)，這主要是取決于乙酰胺對過剩電子的吸引作用和鈣